Analizadas proteínas en 3D a través de sus ‘imitadoras’
27/08/2013
Una investigación liderada por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas ha identificado una familia de proteínas presentes en organismos extremófilos cuya estructura es muy similar. Su estudio permitirá diseñar fármacos contra procesos perjudiciales en los que las metaloproteasas están involucradas, como la metástasis.
Conocer la estructura detallada de una proteína puede desvelar sus patrones de funcionamiento, lo que podría servir para desarrollar fármacos que impidan su participación en procesos perjudiciales./ Wikipedia.
El estudio en profundidad de las proteínas suele requerir su cristalización y la determinación de su estructura en 3D. No obstante, algunas de ellas se encuentran integradas en las membranas celulares lo que dificulta su extracción. Para resolver este problema, una investigación liderada por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha identificado una familia de pequeñas proteínas presentes en bacterias extremófilas, fáciles de obtener y cristalizar, cuya estructura es muy similar en la parte funcional a aquellas que el equipo pretende estudiar: las metaloproteasas de membrana humanas.
Este tipo de enzimas son conocidas por cortar otras proteínas y péptidos. No obstante, las metaloproteasas también están involucradas en otros procesos como el cáncer, la metástasis y la enfermedad de Alzheimer. Según el investigador del Instituto de Biología Molecular de Barcelona del CSIC Xavier Gomis-Ruth, que ha dirigido la investigación, “es precisamente su papel en dichos procesos el que fundamenta su análisis”.
Conocer la estructura detallada de una proteína puede desvelar sus patrones de funcionamiento, lo que podría servir para desarrollar fármacos que impidan su participación en procesos perjudiciales. Para el caso de las metaloproteasas, el equipo se ha servido de la cristalización y determinación estructural en 3D de las proteínas projanalisina y proabilisina, presentes en bacterias extremófilas.
De su estudio, publicado en la revista The Journal of Biological Chemistry, se desprende que su estructura imita la parte funcional de dos familias de metaloproteasas de membrana humanas. Para Gomis-Rüth “esto las convierte en modelos válidos para conocer el modus operandi de estas últimas”.
El investigador del CSIC considera que, además del avance en lo que al estudio de las propias metaloproteasas se refiere, “esta investigación pone de manifiesto que es posible reducir la complejidad de un sistema biológico mediante el análisis de formas simplificadas más asequibles”.
Referencia bibliográfica:
Mar Lopéz-Pelegrín, Núria Cerdà-Costa, Francisco Martínez-Jiménez, Anna Cintas-Pedrola, Albert Canals, Juan R. Peinado, Marc A. Marti-Renom, Carlos Lopéz-Otín, Joan L. Arolas and F. Xavier Gomis-Rüth. "A novel family of soluble minimal scaffolds provides structural insight into the catalytic domains of integral-membrane metallopeptidases". The Journal of Biological Chemistry. DOI: 10.1074/jbc.M113.476580.
Fuente: AGENCIASINC
